Aaron Ciechanover (1947- ), bioquímico israelí que recibió el Premio Nobel de Química en el año 2004, por su participación en el descubrimiento de un importante sistema regulador, por el que las células marcan ciertas proteínas para ser destruidas. Este proceso, conocido como “degradación proteica mediada por la ubiquitina”, es esencial para que puedan tener lugar las funciones celulares normales, como la reproducción celular, además de ser de gran utilidad como control de calidad al marcar y eliminar proteínas defectuosas, que podrían originar cáncer u otras enfermedades. Ciechanover y sus colegas, el israelí Avram Hershko y el estadounidense Irwin Rose, galardonados también con el Premio Nobel, realizaron sus primeros descubrimientos a finales de la década de 1970 y principios de la década de 1980. A partir de su trabajo, los científicos han ampliado mucho los conocimientos sobre las alteraciones y el funcionamiento de las células.
Nacido en Haifa, Israel, Ciechanover cursó estudios superiores en la Facultad de Medicina de la Universidad Hadassah, en Jerusalén. Desde 1977 realiza sus investigaciones en el Departamento de Bioquímica del Instituto de Tecnología de Israel Technion, en Haifa, donde obtuvo, en 1981, el grado de doctor. Es catedrático en el Instituto Rappaport Family para Investigación en Ciencias Médicas, perteneciente al Instituto Technion.
En la década de 1970, Ciechanover trabajó bajo la dirección de Hershko en un área olvidada de la investigación celular: la fragmentación de las proteínas en el interior de las células. Durante años, los esfuerzos se habían centrado en cómo las células configuran las miles de proteínas diferentes que desempeñan muchas funciones celulares vitales, si bien, no se comprendía totalmente cómo las células regulan el proceso de fragmentación o degradación de las proteínas. Trabajando con un extracto de eritrocitos inmaduros llamados reticulocitos, Ciechanover y Hershko aislaron un péptido que parecía desempeñar un papel fundamental en el marcado de proteínas para su destrucción. Ambos colaboraron con el bioquímico estadounidense Irwin Rose, que estaba trabajando en el mismo proceso, compartiendo varios veranos en el laboratorio de Rose, en el Fox Chase Cancer Center de Filadelfia, Pensilvania.
Finalmente, los tres investigadores llegaron a la conclusión de que el péptido marcador de las proteínas era la ubiquitina, un polipéptido que otros investigadores ya habían aislado del tejido de ternera a mediados de 1970, aunque su función en aquel momento era desconocida. El nombre ‘ubiquitina’ deriva de una palabra latina que significa ‘en todos sitios’. En 1980, Ciechanover y sus colegas publicaron sus investigaciones en la prensa científica, describiendo la degradación de las proteínas mediada por la ubiquitina. Una vez activada, la ubiquitina, con ayuda de varias enzimas, actúa como un marcador fijándose sobre una proteína ya utilizada o defectuosa, marcándola para que sea degradada. Después, la proteína es conducida hacia una estructura celular cilíndrica llamada proteosoma, que actúa como un dispositivo celular de recogida de residuos o ‘centro de reciclado’. Dentro del proteosoma, la proteína es degradada, de modo que los fragmentos quedan disponibles para ser reutilizados por las células.
Hoy en día, sabemos que este proceso de degradación de las proteínas es esencial para el funcionamiento de la célula. Por ejemplo, durante la división celular las proteínas deben ser sintetizadas y fragmentadas con mucha rapidez para mantener la secuencia del ciclo celular. La degradación mediada por la ubiquitina es fundamental para este proceso. La regulación de la degradación proteica a través de la ubiquitina también está presente en la función del sistema inmunológico. La alteración del mecanismo regulador del marcado de la ubiquitina puede dar lugar a enfermedades como el cáncer, ya que las proteínas defectuosas no serían marcadas para ser destruidas y por lo tanto proliferarían. En la actualidad, los conocimientos sobre el sistema de degradación de las proteínas, propuesto por primera vez por Ciechanover y sus colegas, se utilizan para luchar contra algunas enfermedades. Es el caso, por ejemplo, del nuevo tipo de fármacos anticancerígenos que actúan interfiriendo la actividad de reciclado de proteínas del proteosoma.
Además del Premio Nobel, Ciechanover ha recibido numerosos galardones en reconocimiento a sus investigaciones, como el Premio Albert Lasker de Investigación Médica Básica del año 2000. En el año 2004 ingresó en la Academia Nacional Israelí de Ciencias y Humanidades.
Fuente: Enciclopedia Encarta 2.007
